Cytoglobine 929229 28190899 2008-04-03T09:34:54Z Badmood 4507 nouveau style de bandeau de portail, voir [[Wikipédia:Prise de décision/Bandeaux de portail]] {{ébauche|biologie}} La '''cytoglobine''' (ou histoglobine) est une globine respiratoire constituée, chez l'homme et la souris, par 190 [[acides aminés]] . Elle est produite par le [[gène]] (CYGB), localisé dans sur le [[chromosome]] 17q25. contrairement à d'autres [[globine]]s tissu-spécifiques ([[hémoglobine]] produite par les [[globules rouges]], [[myoglobine]] dans les [[muscles]], [[neuroglobine]] dans le [[système nerveux]]), elle semble [[ubiquitaire]] c’est-à-dire exprimée dans la totalité des types cellulaires de l'organisme<ref name="r1">'''Thorsten Burmester, Bettina Ebner, Bettina Weich and Thomas Hankeln, (2002)'''. Cytoglobin: A Novel Globin Type Ubiquitously Expressed in Vertebrate Tissues. ''Mol Biol and Evol'' 19; 416-421.</ref>. == Le gène de la cytoglobine == [[Image:Embor010-f2.gif|thumb|280px|Comparaison entres les séquences des [[globine]]s.]] L'étude [[phylogénétique]] des gènes des [[globine]]s montre que la '''cytoglobine''' et la [[myoglobine]] appartiennent à un même [[clade]] distinct de celui de l'[[hémoglobine]] et la [[neuroglobine]]. La globine ancestrale qui leur a donné naissance remonte à plus de 450 millions d'années. La cytoglobine mammalienne affiche une longueur plus importante (190 amino acides) que celles d'autres globines (140 et 150 amino acides). Ceci est dû à une extension de deux vingtaines d'amino acides aux extrémités N et C terminales de la protéine. En effet la cytoglobine se replie en huit hélices de type α. Les résidus impliqués chez les [[globine]]s dans la fixation de l'oxygène sont conservés aussi pour la cytoglobine. En plus des deux [[intron]]s ''B12.2'' et ''G7.0'' contenus dans les gènes d'autres globines (hélices B et G), celui de la neuroglobine (CYGB) comporte un troisième intron ''HC11.2'' dans l'hélice H prés de l'extrémité 3’ de la région codante. Ce dernier [[exon]] du côté 3’ est absent chez les poissons mais s'acquiert plus tard dans l'[[Évolution (biologie)|évolution]] des [[tétrapodes]]<ref name="r1"/>. == L'expression et la fonction de la cytoglobine == [[Image:Cygb express.jpeg|thumb|280px|Niveaux d'expression de la cytoglobine dans les tissus humains]] Bien que la cytoglobine se trouve dans le [[cytoplasme]] de la plus part des types cellulaires. Son taux de production révélé par la technique de [[Northern blot]] diffère d'un [[Tissu biologique|tissu]] à un autre (voir la photo ci-contre). Cette distribution de l'expression va à l'encontre d'une fonction exclusivement respiratoire attribuée à cette protéine. En effet, selon d'autres études, la cytoglobine se trouve préférentiellement synthétisée dans les cellules du [[tissu conjonctif]] ([[fibroblaste]]s) et de soutien ([[chondrocyte]]s et [[ostéoblaste]]s) affirmant l'hypothèse selon laquelle elle serait impliquée dans la synthèse du [[collagène]] (protéine de soutien) (3). En effet, il serait consevable que la cytoglobine fournit de l'oxygène pour la [[prolyl-4-hydroxylase]] (EC 1.14.11.2) une ferroenzyme clé intervenant dans l'[[hydroxylation]] des résidus [[proline]] dans la molécule de [[procollagène]] (précurseur du [[collagène]])<ref>'''Kivirikko K. I., and Myllyharju J., (1998)'''. Prolyl 4-hydroxylases and their protein disulfide isomerase subunit. ''Matrix Biol.'' 16; 357-368. </ref>. En conditions d'[[hypoxie]], la synthèse de cytoglobine est stimulée au double d'une manière plus importante dans le cœur que le foie<ref>'''Marc Schmidt, Frank Gerlach, Aaron Avivi, Thorsten Burmester et al., (2004)'''. Cytoglobin Is a Respiratory Protein in Connective Tissue and Neurons, Which Is Up-regulated by Hypoxia. ''J. Biol. Chem.'' 279(9); 8063-8069.</ref>. En effet, cette globine joue le rôle classique qui est, à savoir, le stockage et le transport facilité de l'oxygène vers la [[chaîne respiratoire]] dans les [[mitochondrie]]s<ref>'''Sawai H., Kawada N., Yoshizato K., Nakajima H., Aono S., Shiro Y., (2003)'''. Characterization of the heme environmental structure of cytoglobin, a fourth globin in humans. ''Biochemistry'' 42(17); 5133-42.</ref>. La présence de la cytoglobine dans les neurones reléve beaucoup de questions sur les fonctions qu'elle pourrait jouer au niveau du [[système nerveux central]]. En effet, ce tissu possède déjà une globine spécifique, la [[neuroglobine]]. Les auteurs envisagent son rôle potentiel comme donneur d'O<small>2</small> pour certaines réactions enzymatiques. entre autres, la synthèse du [[NO]] à partir de l'[[arginine]] par les [[NO synthase]]s<ref>'''Leone A. M., Palmer R. M., Knowles R. G., Francis P. L., Ashton D. S., and Moncada S., (1991)'''. Constitutive and inducible nitric oxide synthases incorporate molecular oxygen into both nitric oxide and citrulline. ''J. Biol. Chem.'' 266; 23790-23795.</ref>. == Références == <references /> == Liens internes == * Super famille des [[hémoprotéine]]s. * Famille des [[globine]]s : [[hémoglobine]], [[myoglobine]], [[neuroglobine]], cytoglobine. * Structure des [[globine]]s : [[hélice α]], [[peptide]], [[hème]], [[porphyrine]], [[liaison de coordination]], [[fer]]. * [[Collagène]]: [[tissu conjonctif]], [[protéine de soutien|protéines de soutien]], [[proline]], [[prolyl-4-hydroxylase]]. * [[hybridation moléculaire]]: [[ADNc]], [[ARNm]], [[autoradiographie]], [[sonde moléculaire]], [[Northern blot]]. {{Portail|Biochimie|médecine}} == Documentation == ; Cours et articles * {{pdf}} [http://www.md.ucl.ac.be/virtanes/oxy.PDF/ Transport de l'oxygène dans le sang]: Cours. * {{pdf}} [http://mbe.oxfordjournals.org/cgi/reprint/19/4/416/ Cytoglobin: A Novel Globin Type Ubiquitously Expressed in Vertebrate Tissues]: Découverte de la cytoglobine. * {{pdf}} [http://www.jbc.org/cgi/reprint/279/9/8063/ Cytoglobin Is a Respiratory Protein in Connective Tissue and Neurons, Which Is Up-regulated by Hypoxia]: Article fondamental. ; Banques de données biologiques * [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=2DC3/ Crystal structure of human cytoglobin at 1.68 angstroms resolution] : Structure 3D et modèle interactif (java) de la cytoglobine par la [[Protein Data Bank]] (RCSB PDB).<small> ''Attention'': Si ce lien ne fonctionne pas, effectuez vous même une recherche sur ce site avec le mot clé '''cytoglobin'''.</small> * [http://www.expasy.org/uniprot/Q8WWM9/ Q8WWM9 Human cytoglobin gene (Swiss-Prot)] : Séquence complète et autres informations sur le gène humain de la cytoglobine (CYGB) par la [[Swiss-Prot]]. * [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?CMD=search&DB=pubmed/ Pubmed]: Pour consulter l'actualité biologique et médicale sur ce sujet [[NLM]]. [[Catégorie:Hémoprotéine]] [[de:Cytoglobine]]