Enzymologie 579401 28955930 2008-04-24T18:20:12Z Arielline 388410 /* Inhibiteur */ {{ébauche|biochimie}} L''''enzymologie''' est la branche de la [[biochimie]] qui étudie les [[enzyme]]s. Différents domaines plus spécifiques peuvent être dégagés: * l'étude des [[réaction chimique|réactions enzymatiques]], comprenant la [[cinétique chimique|cinétique réactionnelle]]. * l'approche structurale des enzymes et leur relation avec leur activité, ce qui permet en outre de [[Nomenclature EC|classer]] les enzymes selon la Nomenclature EC. == [[Inhibiteur]] == Un [[inhibiteur]] est une molécule dont la présence fait diminuer la vitesse de réaction catalysée par l'enzyme car sa forme tridimentionnelle est identique au substrat de cette enzyme. Dans le cadre de la catalyse de michaelienne, tout se passe comme si la concentration d'[[enzyme]] active est diminuée, diminuant ainsi l'efficacité. Les principaux types d'inhibition sont : * [[Inhibiteur (biochimie)#Inhibiteur compétitif|compétitive]] * [[Inhibiteur (biochimie)#Inhibiteur incompétitif|incompétitive]] * [[Inhibiteur (biochimie)#Inhibiteur non compétitif|non compétitive]] * [[Inhibiteur (biochimie)#Inhibition mixte|mixte]] * [[allostérie|allostérique]] == Calcul de vitesse de réaction et de constante de Michaelis == {{Article détaillé|Équation de Michaelis Menten}} Les calculs enzymologiques se basent sur des mesures d'apparition de produit ou de disparition de substrat en fonction du temps. On utilise souvent des techniques d'absorption par [[colorimétrie]] pour juger de ces quantités. Les données recueillies permettent de déterminer le type d'enzyme et de catalyse à partir d'une analyse cinétique. Par exemple, dans le cas d'une enzyme simple, suivant la loi de Michaelis-Menten, il est possible de tracer un graphique ayant en ordonnée l'inverse de la quantité du produit et en abscisse l'inverse du temps. Le graphique obtenu donne une droite théorique (représentation de Lineweaver-Burk). La vitesse d'une enzyme simple suit la loi de Michaelis & Menten : <math> V_{i} = {V_{max} \cdot [S] \over K_{m} + [S]} </math> Avec : * <math>V_{i} \,\!</math> : [[Vitesse initiale]] (c’est-à-dire en absence de produit) de la réaction enzymatique pour une concentration de substrat <math>[S] \,\!</math> (en µmol/min) ; * <math>V_{max} \,\!</math> : [[Vitesse initiale maximale]] mesurée pour une concentration '''saturante''' de substrat (en µmol/min) ; * <math>[S] \,\!</math> : Concentration en substrat (en mol/L) ; * <math>K_{m} \,\!</math> : [[Constante de Michaelis]] spécifique de l'[[enzyme]]. C'est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est égale à <math>{V_{max} \over 2}</math> (en mol/L). Elle correspond à l'inverse de la constante d'affinité apparente du substrat pour l'enzyme. Graphiquement, l'équation de Michaelis est une branche d'[[Hyperbole (mathématiques)|hyperbole]]. == Voir aussi == * [[Enzyme]] * [[Inhibiteur]] * [[Hanes-Woolf]] == Sources == [http://www.chups.jussieu.fr/polys/biochimie/EEbioch/index.html Enzymologie élémentaire] {{Portail Biochimie}} [[Catégorie:Enzymologie|*]] [[de:Enzymologie]] [[en:Fermentation]] [[eo:Zimologio]] [[lb:Enzymologie]] [[oc:Enzimologia]] [[vi:Lên men]]