GFAP 1618207 27602455 2008-03-20T08:54:07Z Tiphaine800 325506 image : source, version allemande {{ébauche|biologie cellulaire et moléculaire}} [[Image:Gfapastr5.jpg|thumb|220px|right|GFAP en immunofluorescence : marqueur des astrocytes]] L'acide protéique fibrillaire [[Cellule gliale|glial]] (de l'anglais, Glial fibrillary acidic protein ou GFAP) est un [[filament intermédiaire]] présent dans certaines cellules gliales du système nerveux central, les [[astrocyte]]s notamment. Décrite pour la première fois en 1971, chez l'homme, le gène codant cette protéine de type III est 17q21. Elle est étroitement liée aux autres protéines du [[cytosquelette]] de cellules non épithéliales, à savoir, la [[vimentine]], la [[desmine]] ou encore la [[périphérine]]. Cette protéine participe au maintien de l'effort cellulaire et à sa forme, ainsi qu'au fonctionnement de la [[barrière hémato-encéphalique]]. == Structure == Cette protéine de filament intermédiaire de type III contient trois domaines transmembranaires, dont la portion la plus conservée correspond à la partie hydrophobe de la protéine. La séquence d'ADN spécifique pour cette région de la protéine peut différer entrer plusieurs gènes de protéines de filaments intermédiaires de type III, cependant la structure de la protéine est conservée. == Expression de la protéine == Il existe de nombreux mécanismes de régulation de la quantité de GFAP produite par la cellule, notamment la sécrétion de [[cytokine]]s et d'[[hormone]]s. Une hausse de l'expression de cette protéine est évidente dans certainnes situations, appelées "activation [[astrocyte|astrocytaire]]". Au cours du développement, la [[vimentine]], un autre filament intermédiaire de type III, est associée au GFAP dans les cellules gliales immatures (ainsi que dans les gliomes, qui sont des tumeurs)<ref>'''(en)''' {{cite journal | author = Reeves SA, Helman LJ, Allison A, Israel MA | title = Molecular cloning and primary structure of human glial fibrillary acidic protein | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 86 | issue = 13 | pages = 5178–82 | year = 1989 | pmid = 2740350 | doi = 10.1073/pnas.86.13.5178 | issn = }}</ref>. La GFAP et la vimentine ont une structure "tête à tête", ce qui laisserait supposer que leur fonctions associées est très différente de leurs fonctions individuelles. Dans les cellules matures, la propriété la plus étudiée de la GFAP est sa [[phosphorylation]], qui peut se réaliser sur cinq sites différents de la protéine<ref>'''(en)''' {{cite journal | author = Inagaki M, Gonda Y, Nishizawa K, Kitamura S, Sato C, Ando S, Tanabe K, Kikuchi K, Tsuiki S, Nishi Y | title = Phosphorylation sites linked to glial filament disassembly in vitro locate in a non-alpha-helical head domain | journal = J. Biol. Chem. | volume = 265 | issue = 8 | pages = 4722–9 | year = 1990 | pmid = 2155236 | doi = | issn = | url = http://www.jbc.org/cgi/content/abstract/265/8/4722 }}</ref>. Cette modification [[Traduction génétique|post-traductionnelle]] altère la charge du domaine de la tête de la protéine, ce qui a pour conséquence la désaggrégation des filaments. Il existe un équilibre stable entre la quantité de GFAP présente sous forme filamenteuse et libre, et l'importance fonctionnelle de son altération n'est pas entièrement compris. ==Notes== <references /> [[Catégorie:Biologie cellulaire]] [[de:GFAP]] [[en:Glial fibrillary acidic protein]] [[es:Proteína ácida fibrilar glial]] [[no:Glial fibrillary acidic protein]]