Hélicase
617764
31414242
2008-07-08T18:10:25Z
Nainscription
43396
[[Image:Helicase.png|thumb|220px|Structure d'une helicase de levure ([[Protein Data Bank|PDB]] : 1CUK)]]
Les hélicases sont des protéines qui utilisent l‘énergie d’hydrolyse de l’[[Adénosine triphosphate|ATP]] ou du [[Guanosine triphosphate|GTP]] pour catalyser l’ouverture d’acides nucléiques ([[ADN]] ou [[ARN]]) appariés sous forme double brins. Elles ont la capacité de se déplacer de manière orientée sur des acides nucléiques sous forme double ou simple brin et possèdent de ce fait une activité translocase (décroche des protéines fixées à l'ADN). Les propriétés qui caractérisent ces moteurs moléculaires sont leur directionnalité (de 5’ vers 3’ ou l’inverse), leur processivité, le statut oligomérique (mono, di, ou hexamèrique) de la forme active, et la taille des « pas » (en nucléotide) effectué pour chaque nucléotide hydrolysé. Chaque organisme compte plusieurs hélicases, spécialisées dans des processus cellulaires cruciaux tels que la [[réplication de l'ADN|réplication]], la [[Transcription (biologie)|transcription]], la [[Recombinaison génétique|recombinaison]], la biogénèse des [[ribosome|ribosomes]], la [[synthèse des protéines|traduction]], et la [[réparation de l'ADN|réparation]] de l’ADN, et régulées par des domaines qui leurs sont propres. On retrouve de nombreuses hélicases dans tous les organismes étudiés jusqu'alors. On en trouve 14 différentes chez la bactérie [[E. coli]], et 24 chez l'homme.
Leur importance biologiques est soulignée par les très nombreuses maladies génétiques imputées à un défaut de ces protéines ([[Syndrome de Werner]], [[Syndrome de Bloom]], [[Anémie de Fanconi]])
== Classification ==
Les hélicases ont originellement été classée en superfamilles (SF1 et 2) et en familles (F3, F4, et F5) sur la base de leur séquence [[Séquence biologique|séquence]] primaire d'[[acide aminé]] conservée. Cette classification est remise en cause depuis l'acquisition de données structurales et des caractéristiques biochimiques de ces hélicases.
== Exemple d'hélicase chez E. coli ==
La [[Structure des protéines|structure]] tridimensionnelle constituée de 141 acides aminés terminaux de l'ADN B Hélicase a été déterminée par la [[résonance magnétique nucléaire]] en solution à haute résolution et par les Rayons X en [[cristallographie]]. C'est le domaine qui est essentiel pour l'interaction avec les [[protéine]]s telles que la [[primase]] ou l'[[ADN C]]. Il s'agit d'une hélice à 6 bottes avec un schéma de fermeture jamais observé auparavant. Si l'on observe la structure cristalline, on remarque qu'il s'agit d'un dimère.
== Références ==
Lohman TM, Tomko EJ, Wu CG. Non-hexameric DNA helicases and translocases: mechanisms and regulation. '''Nat Rev Mol Cell Biol'''. 2008 May;9(5):391-401.
[[Catégorie:Enzyme]]
[[Catégorie:ADN]]
[[ar:هيليكاز]]
[[de:Helikase]]
[[en:Helicase]]
[[es:Helicasa]]
[[it:Elicasi]]
[[ja:ヘリカーゼ]]
[[lt:Helikazė]]
[[nl:Helicase]]
[[oc:Elicasa]]
[[pl:Helikaza DNA]]
[[pt:Helicase]]
[[ru:Хеликазы]]
[[uk:Гелікази]]
[[zh:螺旋酶]]