Hémoglobine
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2008-07-15T10:58:42Z
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{{Voir homonymes|Hémoglobine (homonymie)|Hb}}
[[Image:Hb-animation2.gif|thumb|250px|forme oxy et déoxy de l'hémoglobine]]
L''''hémoglobine''' est une [[protéine]] dont la principale fonction est le transport du [[dioxygène]] dans l'organisme humain et chez les autres [[vertébré]]s. L'hémoglobine se trouve essentiellement à l'intérieur des [[globule rouge|globules rouges]] du [[sang]] ce qui lui confère sa couleur rouge. L'hémoglobine est constituée de quatre [[globine]]s et de quatre molécules d'[[hème]]. Le nom d'hémoglobine provient de deux mots: [[hème]] et [[globine]]. On la symbolise par « Hb ». Une molécule d'hème est constituée d'un ion [[fer]] [[complexe (chimie)|complexé]] par une [[porphyrine]].
== Fonction ==
[[Image:Hb saturation curve.png|left|thumb|270px|Pourcentage de hémoglobine ayant fixé du dioxygène, en fonction de la [[pression partielle]] en dioxygène.]]
Chez les [[vertébré]]s terrestres, l'hémoglobine du sang fixe le [[dioxygène]] de l'air des poumons. Grâce à la [[circulation sanguine]], l'hémoglobine oxygénée va être transportée vers l'ensemble des autres organes, pour relarguer le dioxygène qui sera consommé par les cellules qui en ont besoin. L'hémoglobine permet au sang de contenir plus de dioxygène qu'il ne pourrait par simple [[dissolution]].
== Structure ==
[[Image:Haemoglobin-3D-ribbons.png|thumb|250px|Autre représentation de l'hémoglobine]]
On trouve au cœur de la [[molécule]] un [[cycle hétérogène]] [[porphyrine|porphyrique]], l'hème, qui contient un [[ion]] fer. Cet ion fer est le site de fixation de l'oxygène. Étant donné qu'une sous-unité de l'hémoglobine est formée par un hème enfermé dans une protéine globulaire le nom est très logique. Il y a de nombreuses protéines contenant un hème, mais l'hémoglobine en est la plus connue.
L'élément fer peut exister sous 2 formes dans la molécule :
* sous forme ferreuse, ion Fe<sup>2+</sup> : seule forme active de l'hémoglobine humaine. On parle d'oxyhémoglobine. (pas d'interactions possibles).
* sous forme ferrique, ion Fe<sup>3+</sup> : on parle de [[méthémoglobine]]. (interactions possibles)
On peut parler du pouvoir ''oxyphorique'' de l'hémoglobine. Ceci correspond à la quantité de dioxygène qu'elle peut fixer. Cette valeur est de 1,34 [[millilitre|ml]] d'O<sub>2</sub>/g d'Hb.
=== Hémoglobine humaine ===
Chez l'homme, l'hémoglobine est un tétramère, constitué de deux globines α et deux globines β liées par des liaisons faibles. Les sous-unités sont structurellement similaires et ont à peu près la même taille. Chaque globine a une masse moléculaire d'environ {{unité|16000|[[Unité de masse atomique|daltons]]}}, pour une masse totale d'environ {{unité|64000|daltons}}. Chaque globine de l'hémoglobine contient un hème, de telle manière que la capacité totale de liaison de l'hémoglobine pour le dioxygène est de quatre molécules.
Étapes de réaction :
* Hb + O<sub>2</sub> ↔ HbO<sub>2</sub>
* HbO<sub>2</sub> + O<sub>2</sub> ↔ Hb(O<sub>2</sub>)<sub>2</sub>
* Hb(O<sub>2</sub>)<sub>2</sub> + O<sub>2</sub> ↔ Hb(O<sub>2</sub>)<sub>3</sub>
* Hb(O<sub>2</sub>)<sub>3</sub> + O<sub>2</sub> ↔ Hb(O<sub>2</sub>)<sub>4 </sub>
Résumé de la réaction :
* Hb + 4O<sub>2</sub> → Hb(O<sub>2</sub>)<sub>4</sub>
Une structure de la forme désoxy de l'hémoglobine humaine est donné par le PDB 1A3N.
En pratique, on n'observe pas ceci :
* Hb + 4O<sub>2</sub> ↔ Hb(O<sub>2</sub>)<sub>4</sub>
En effet, dans les conditions physiologiques, deux sous-unités sont toujours oxygénées par molécule d'hémoglobine.
On peut donc écrire :
* Hb(O<sub>2</sub>)<sub>2</sub> + 2O<sub>2</sub> ↔ Hb(O<sub>2</sub>)<sub>4</sub>
==== Valeurs normales chez l'adulte ====
* Hommes : 13 - 18 g/100 mL de sang
* Femmes : 12 - 15 g/100 mL de sang
=== Hémoglobine du grand dauphin ===
La composition de l'hémoglobine du [[grand dauphin]] océanique lui permet de rester immergé durant une plus grande période de temps que le grand dauphin vivant plus près des côtes.<ref>{{en}} Hersh, Sandra L. et Deborah A. Duffield, article intitulé ''Distinction Between Northwest Atlantic Offshore and Coastal Bottlenose Dolphins Based on Hemoglobin Profile and Morphometry'', inclus dans le livre ''The Bottlenose Dolphin'', dirigé par Stephen Leatherwood et Randall R. Reeves, pages 129-139, San Diego, Academic Press|, [[1990]], ISBN 0-12-440280-1</ref>
== Liaison à l'oxygène ==
[[Image:Heme.svg|thumb|[[Hème]]]]
Dans la forme tétramérique de l'hémoglobine normale, la liaison avec l'oxygène, ou formation d'oxyhémoglobine, est un procédé coopératif, ou [[allostérie|allostérique]], où l'affinité de liaison de l'hémoglobine pour l'oxygène est affectée par la saturation en oxygène de la molécule. Cela a pour conséquence que la courbe d'affinité de l'oxygène pour l'hémoglobine a la forme d'une [[sigmoïde]] (courbe en forme de S), contrairement à un procédé non coopératif où elle a une forme hyperbolique.
L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène décroît en présence de [[dioxyde de carbone]], à [[potentiel hydrogène|pH]] faible et lorsque la température augmente.
Ces propriétés chimiques sont essentielles au vivant puisqu'elles permettent une meilleure libération du dioxygène dans les tissus actifs (ex: le muscle en exercice, par la production de métabolites développe un pH acide, sa température augmente affirmant la dissociation du dioxygène de l'hème).
Le dioxyde de carbone réagit avec l'eau pour former du bicarbonate via la réaction:
: CO<sub>2</sub> + H<sub>2</sub>O ↔ HCO<sub>3</sub><sup>-</sup> + H<sup>+</sup>
Par cette réaction on voit que le sang possédant un haut taux de dioxyde de carbone a aussi un pH plus faible. L'hémoglobine peut se lier aux [[proton]]s et au dioxyde de carbone ce qui induit un changement de conformation dans la protéine qui facilite la libération de l'oxygène. Le proton peut se lier à différents endroits le long de la protéine, alors que le dioxyde de carbone se lie sur le groupe alpha-amino en formant un [[carbamate]]. De la même manière, lorsque le niveau de dioxyde de carbone dans le sang diminue (par exemple près des poumons), le dioxyde de carbone est relâché, augmentant l'affinité de la protéine pour l'oxygène. Ce contrôle de l'affinité de l'oxygène pour sa liaison avec l'hémoglobine et le relâchement du dioxyde de carbone est connu sous le nom d'effet Haldane.
La liaison de l'oxygène est aussi affectée par des molécules telles que le 2,3-diphosphoglycérate, qui diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. Chez les personnes acclimatées aux hautes altitudes, la concentration de 2,3-diphosphoglycérate dans le sang est plus importante, ce qui permet à l'hémoglobine de délivrer des quantités d'oxygène plus importantes aux tissus dans des atmosphères pauvres en oxygène.
=== Poisons de l'hémoglobine ===
En revanche, avec le [[monoxyde de carbone]] CO, l'hémoglobine forme un composé stable, la [[carboxyhémoglobine]] ; en outre, l'affinité de l'hémoglobine pour le monoxyde de carbone est supérieure à celle de l'oxygène, ce qui signifie que le CO concurrence efficacement l'oxygène lors de l'oxydation pulmonaire. Le CO constitue donc un antagoniste de O<sub>2</sub>, pouvant ainsi provoquer une hypoxie tissulaire : son inhalation à forte doses entraîne des [[malaise]]s, [[céphalée]]s (maux de tête), puis [[asthénie]] (faiblesse intense) et enfin la [[mort]] par [[asphyxie]]. On traite les empoisonnements au CO sévères par immersion prolongée en [[médecine hyperbare|caisson hyperbare]] réduisant ainsi la demie-vie de la carboxyhémoglobine.
Par ailleurs, des agents oxydants tels que les nitrates contenus dans l'eau ou les légumes peuvent oxyder le fer ferreux(Fe<sup>2+</sup>) de l'hème en fer ferrique (Fe<sup>3+</sup>), le rendant ainsi incapable de fixer l'oxygène. L'hémoglobine est alors appelée [[méthémoglobine]]. Le traitement consiste en l'administration de bleu de méthylène.
Finalement, l'ion [[cyanure]] CN<sup>-</sup> est également un inhibiteur de l'oxydation hémoglobinéique, de même que le [[sulfure d'hydrogène]] H<sub>2</sub>S.
== Élimination de l'hémoglobine ==
Les [[érythrocyte|globules rouges]] sont phagocytés par les macrophages de la [[rate]] et du [[foie]] dans les situations pathologiques. Physiologiquement, ils sont plutôt éliminés par les macrophages de la moelle osseuse. Au cours de ce processus, la composante protéique de l'hémoglobine est dégradée sous forme d'acide-aminés qui sont recyclés. La composante héminique est dégradée en [[biliverdine]] puis en [[bilirubine]] insoluble (porphyrine sans fer) de couleur [[jaun]]e. Le fer est recyclé. La bilirubine insoluble est libérée dans le plasma par les [[macrophage]]s, où elle se lie à la sérum-[[albumine]]. Elle est ainsi acheminée dans la circulation sanguine et captée par les [[hépatocytes]]. Elle est alors rendue soluble par une réaction de conjugaison avec une molécule d'[[acide glucuronique]] puis est [[excrétion|excrétée]] par le [[foie]] dans la [[bile]].
La bile se déverse dans l'intestin et la bilirubine soluble est dégradée par des bactéries en stercobiline de couleur [[brun]]e, qui donne sa couleur aux [[matière fécale|selles]]. La bilirubine est également évacuée dans les [[urine]]s.
Lorsque la bilirubine ne peut pas être excrétée, sa concentration augmente dans le sang. Elle est alors essentiellement éliminée par les urines, ce qui provoque des urines foncées et des selles décolorées, presque [[blanc]]hes.
== Utilisation clinique ==
En médecine, plusieurs termes se rapportent à l'hémoglobine :
* Le taux d'hémoglobine exprimé en g/{{unité|100|mL}}. Les valeurs normales du taux d'hémoglobine dépendent du sexe et de l'âge du sujet. Un taux d'hémoglobine inférieur à la norme définit une [[anémie]].
* La ''saturation'' SaO<sub>2</sub> définie en % et calculée par la quantité d'oxyhémoglobine divisé par la quantité totale d'hémoglobine du sang. La ''saturation'' SaO<sub>2</sub> peut être mesurée sur du sang veineux ou du sang artériel. La saturation en oxygène du sang est un des paramètre d'un examen appelé [[gaz du sang]]. La valeur de la saturation est considérée comme dangereuse si elle est inférieure à {{unité|90|%}} pour du sang artériel. La valeur normale est de {{unité|100|%}} pour des conditions atmosphériques normales. À cette valeur, on parle de ''capacité en O<sub>2</sub> du sang''.
* La [[cyanose]] est un signe clinique. Il s'agit de la coloration bleutée des téguments. Elle apparaît lorsque la concentration en hémoglobine réduite dépasse les {{unité|5|g}}/{{unité|100|mL}} de sang capillaire. Elle peut être masquée par une anémie.
== Molécules analogues ==
La molécule d'hème de l'hémoglobine ressemble à la [[chlorophylle]], l'atome de fer étant remplacé par un atome de [[magnésium]], ce qui lui apporte sa couleur verte. Chez les [[invertébré]]s, l'[[hémocyanine]] joue un rôle analogue à l'hémoglobine.
== Maladies génétiques de l'hémoglobine ==
*[[Thalassémie]]s.
*[[Drépanocytose]].
== Notes et références ==
<references />
== Voir aussi ==
* [[Anémie]]
* [[Hémoglobinémie]]
* [[Hémoglobinurie]]
* [[Méthémoglobine]]
* [[Myoglobine]]
* [[Neuroglobine]]
* [[Cytoglobine]]
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