Human RPA Interacting Protein
2942669
29106658
2008-04-29T18:29:12Z
Chaoborus
108951
plus orphelin
La '''human RPA interacting protein''' (hRIP, Protéine humaine interagissant avec RPA) est une [[protéine]] découverte récemment. Sa principale fonction est de transporter la [[Protéine de Réplication A]] (RPA, replicative protein A) du [[cytosol]] jusqu’au [[noyau (biologie)|noyau]] et du noyau au cytosol.
== Structure ==
Le gène hRIP se retrouve sur le chromosome humain 17 en position p13. On connait aujourd'hui 6 [[isoforme]]s possibles de cette protéine, issus de l'[[épissage alternatif]] d'un même gène <ref> Park, J., Seo, T., Kim, H. et Choe, J. 2005 </ref>: hRIP alpha, beta, gamma. delta 1, delta 2 et delta 3. Le gène de l’hRIP code l’isoforme a. Cependant, les isoformes a et b sont les plus souvent retrouvés dans le [[métabolisme cellulaire]]. L’isoforme a comprend 219 [[acides aminés]]. La protéine hRIP est divisée en trois domaines; la partie N-terminale (acides aminés 1 à 45) qui est riche en résidus basiques, la partie centrale (acides aminés 45 à 140) qui est principalement composé d’acides aminés acides et la partie C-terminale (acides aminés 141 à 226), qui contient le domaine putatif du [[Domaine de liaison à l'ADN|doigt de Zinc]]. La liaison avec la protéine RPA se fait par le domaine central. Concernant l’isoforme b, celui-ci comprend 172 acides aminés. En pratiquant une [[PAGE|électrophorèse sur polyacrylamide]] les chercheurs ont estimés le poids moléculaire de cet isoforme b aux environs de 45 kDa.
== Isoformes ==
Le tableau qui suit présente les différents isoformes de hRIP connus :
{|class="wikitable"
| Isoforme
! [[Exon]]s présents dans l’isoforme
! Nombres d’acides aminés
! Paires de base retrouvées sur le gène
|-
| a
| 1 - 2 - 3 - 4 - 5 - 6 - 7
| 219 a.a.
| 660 pb
|-
| b
| 1 - 2 - 3 - 4 - 5 - - 7
| 172 a.a.
| 519 pb
|-
| g
| 1 - 2 - 3 - 4 - - 6 - 7
| 145 a.a.
| 596 pb
|-
| d1
| 1 - 2 - 3 - - 5 - 6 - 7<br>1 - 2 - 3 - - 5 - 6 - 7
| 107 a.a.
| 548 pb<br>407 pb
|-
| d2
| 1 - 2 - 3- - - 6 - 7
| 106 a.a.
| 484 pb
|-
| d3
| 1 - 2 - 3 - - - - 7
| 106 a.a.
| 343 pb
|-
|}
== Rôles des isoformes a et b ==
Les isoforme a et b transportent la protéine RPA dans les [[Corp nucléaire|corps nucléaires]] PML sous le processus de [[sumoylation]]. La microscopie en immunofluorescence a permis de révéler que hRIP a se localise davantage dans le [[cytoplasme]] mais est également détectable dans le [[Noyau (biologie)|noyau]]. Par contre, l’isoforme b est essentiellement nucléaire. La sumoylation est nécessaire pour le transport, via hRIP, de la protéine RPA vers le noyau.
== Notes et références ==
<references />
*Boisvert F, Hendzel M et Bazett-Jones D.: Promyelocytic Leukemia (PML) Nuclear Bodies Are Protein Structures that Do Not Accumulate RNA The Rockefeller University Press The Journal of Cell Biology, Volume 148, Number 2, January 24, 2000
*Bernardi R et Pandolfi PP, ''Structure, dynamics and functions of promyelocytic leukaemia nuclear bodies'' PMID: 17928811 [PubMed - in process]
*TG Hofmann*,1 and H Will1 : ''Body language: the function of PML nuclear bodies in apoptosis regulation Cell Death and Differentiation'' (2003) Published online 22 August 2003
*Park J, Seo T, Kim H, et Choe J. : ''Sumoylation of the Novel Protein hRIP Is Involved in Replication Protein A Deposition in PML Nuclear Bodies'' MOLECULAR AND CELLULAR BIOLOGY, Sept. 2005, p. 8202–8214 Vol. 25, No. 18 2005, American Society for Microbiology
Les images ont été prise à partir de PubMed et sur SABLE protein structure prediction : http://sable.cchmc.org/
{{portail biologie}}
[[catégorie:Protéine]]