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    <title>Lysozyme</title>
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        <username>Supermaxou</username>
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      <text xml:space="preserve">{{Ébauche|biochimie}}

[[Image:Lysozyme.png|thumb|210px|[[structure des protéines|Structure tertiaire]] du lysozyme]]

[[Image:Lysozyme crystal1.JPG|thumb|250px|Cristal de [[lysozyme]]]]

Le '''lysozyme''' est une [[protéine]] globulaire de 129 [[acides aminés]] que l'on rencontre dans un certain nombre de sécrétions ([[larme]]s, [[salive]]...) et dans le [[blanc d'œuf]]. Elle a été découverte par [[Alexander Fleming]] en 1922. 

Il s'agit d'une [[hydrolase]] acide ([[Nomenclature EC|EC]] 3.2.1.17) sécrétée par les [[granulocyte]]s et les [[monocyte]]s. '''Elle détruit la [[paroi bactérienne]] en catalysant l'[[hydrolyse]] des [[glycosaminoglycane]]s la constituant'''. Cette propriété a incité certains auteurs à la qualifier d'[[antibiotique]] corporel.

== Mode d'action ==
Le lysozyme peut agir comme une [[opsonine]] innée, ou comme une enzyme lytique capable de lyser des bactéries, en particulier celles à Gram positif, indépendamment de leur pouvoir pathogène. En revanche, les bactéries à Gram négatif sont généralement résistantes à cette enzyme grâce à la couche externe de  lipopolysaccharides (LPS) qui les caractérise. Cette couche LPS couvre la paroi muréique (i.e., couche de peptidoglycanes) et la protège contre l'attaque par le lysozyme en empêchant l'accès de cette enzyme.

Le lysozyme sert d'opsonine non spécifique innée en se fixant à la surface bactérienne, réduisant ainsi la charge négative et facilitant la [[phagocytose]] de la bactérie avant que les opsonines du système acquis de l'[[système immunitaire|immunité]]. En d'autres termes, la lysozyme facilite la phagocytose par les [[leucocytes]].

Concernant, la lyse bactérienne, l'enzyme attaque les peptidoglycanes constituant la paroi des Bactéries (particulièrement les Bactéries [[Gram positif]]. En effet, le lysozyme hydrolysent les liaisons covalentes entre l'[[acide N-acétyl-muramique]] avec le 4{{e}} atome de carbone du [[N-acétyl-glucosamine]]. La molécule de peptidoglycane se trouve associée avec le '''site de fixation''' de l'enzyme (binding site) situé dans un creux entre les deux domaines. Cela contraint la molécule de substrat à adopter la conformation de l'état de transition. Les [[acides aminés]] '''Glu 35''' ([[acide glutamique]], acide aminé numéro 35), et l''''Asp 52''' ([[acide aspartique]], acide aminé numéro 52) se sont révélé être indispensables à l'activité enzymatique. La Glu 35 agit comme donneur de [[proton]] au pont glycosidique, clivant la liaison C-O du substrat, tandis que l'Asp 52 sert de [[nucléophile]] permettant la formation transitoire d'une enzyme glycosylée. Celle-ci réagit alors avec une molécule d'[[eau]], donnant le produit final de l'hydrolyse et l'enzyme dans sa forme initiale.

== Maladies liées au lysozyme ==
Une [[Mutation (génétique)|mutation]] sur le [[gène]] du lysozyme peut être à l'origine de l'accumulation de [[Amylose (maladie)|protéines amyloïdes]] dans certains tissus.

== Utilisation diagnostique ==
Un taux accru de lysozyme dans le sang est souvent lié à une [[sarcoïdose]]. Des valeur de 8 mg/l ou plus sont considérées comme élevées.

[[Catégorie:EC 3.2.1]]

[[cs:Lysozym]]
[[de:Lysozym]]
[[en:Lysozyme]]
[[es:Lisozima]]
[[he:ליזוזים]]
[[hu:Lizozim]]
[[it:Lisozima]]
[[ja:リゾチーム]]
[[nl:Lysozym]]
[[pl:Lizozym]]
[[pt:Lisozima]]
[[ro:Lizozim]]
[[ru:Лизоцим]]
[[sl:Lizocim]]
[[sv:Lysozym]]
[[tr:Lizozim]]
[[zh:溶菌酶]]</text>
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