Phénylalanine hydroxylase
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2008-04-01T17:41:00Z
Badmood
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{{ébauche|biochimie}}
La '''phénylalanine hydroxylase''' (PAH) ({{N° EC|1.14.16.1}}) est une [[enzyme]] qui catalyse la réaction provoquant l'addition d'un groupement [[hydroxyle]] à la fin d'un anneau aromatique à 6 carbones de la [[phénylalanine]], afin qu'elle devienne de la [[tyrosine]]. La phénylalanine hydroxylase est l'enzyme limitratice de vitesse de la voie métaboliquue dégradant l'excès de phénylalanine. Des mutations de la phénylalanine hydroxylase qui entraînent une activité amoindrie sont la cause d'une maladie, la [[phénylcétonurie]]. Les autres substrats de la réaction sont de l'oxygène moléculaire et de la [[tétrahydrobioptérine]]. La tétrahydrobioptérine fait partie des [[ptéridines]], un groupe de produits biochimiques oxydo-réducteurs (redox).
<!--Phenylalanine hydroxylase is a tetramer, that is, composed of four subunits. Each subunit is in turn composed of three domains, a regulatory domain, a catalytic domain, and a tetramerization domain. The regulatory domain is composed of the approximately 115 [[amino acid]]s nearest the amino terminal of the subunit. The catalytic domain is composed of the next approximately 300 amino acids, and is responsible for all of the catalytic activity of the enzyme. The tetramerization domain consists of the remaining amino acids and through the formation of a "coiled-coil" arrangement of amino acids, holds the tetrameric structure of the holoenzyme together with a "leucine zipper". Phenylalanine hydroxylase contains one bound iron atom per subunit which is necessary for catalytic activity. -->
{{Portail|biologie|biochimie}}
[[Catégorie:EC 1.14.16]]
[[de:Phenylalaninhydroxylase]]
[[en:Phenylalanine hydroxylase]]
[[pt:Fenilalanina hidroxilase]]