Protéine chaperonne
411755
28061442
2008-04-01T14:00:47Z
Badmood
4507
nouveau style de bandeau de portail, voir [[Wikipédia:Prise de décision/Bandeaux de portail]]
{{ébauche|biochimie}}
Une '''protéine chaperonne''' est une [[protéine]] dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation, en leur assurant un repliement tridimensionnel adéquat. Beaucoup de chaperonnes sont des [[protéine de choc thermique|protéines de choc thermique]] (''Heat shock proteins: Hsp''), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température, ou d'autres types de stress cellulaire. La [[structure des protéines]] est en effet sensible à la chaleur, elles se dénaturent et perdent leur action biologique. Le rôle des protéines chaperonnes est de prévenir les dommages potentiellement causés par une perte de fonction protéique causée par un mauvais repliement tridimensionnel. D'autres chaperonnes sont impliquées dans le repliement de protéines [[synthèse des protéines|néosynthétisées]] alors qu'elles sont extraites du [[ribosome]]. Bien que la plupart d'entre elles aient la capacité de se replier correctement sans intervention de chaperonnes, certaines en sont incapables. Les protéines chaperonnes ont été co-découvertes par Art Horwich, actuellement professeur à l'[[Université de Yale]] (États-Unis) et à l'[[Institut médical Howard Hughes]], et Ulrich Hartl.
Les [[chaperonine]]s constituent une sous-famille de protéines chaperonnes. Elles encapsulent leur protéine-substrat et sont caractérisées par une structure en double-anneau. On les trouve chez les [[procaryote]]s, dans le [[cytosol]] des [[eucaryote]]s, et dans les [[mitochondrie]]s.
D'autres types de chaperonnes sont impliquées dans le transport transmembranaire, par exemple dans les [[mitochondrie]]s et le [[réticulum endoplasmique]]. De nouvelles fonctions de protéines chaperonnes sont continuellement découvertes, comme l'assistance à la dégradation protéique et la réponse aux maladies liées à l'agrégation protéique (voir [[Prion (protéine)|prion]]).
== Nomenclature et exemple de chaperonnes chez les procaryotes ==
Il existe de nombreuses familles de chaperonnes différentes, chacune agissant de différente manière. Chez les procaryotes comme ''[[E. coli]]'', beaucoup de ces protéines sont fortement exprimées en conditions de stress, par exemple suite à une exposition à de hautes températures. Pour cette raison le terme historique de [[protéine de choc thermique]] (Heat-Shock Proteins ou Hsp) a tout d'abord désigné les chaperonnes.<br/>
*'''[[Hsp60]]''' (complexe [[GroEL]]/[[GroES]] chez ''[[E. coli]]'') est le plus connu des complexes à haut poids moléculaire (1 million de [[Unité de masse atomique#En biochimie|Daltons]]) de protéines chaperonnes. [[GroEL]] est constitué de 14 sous-unités réunies en un double anneau qui possède une zone [[hydrophobe]] au niveau de son ouverture. Il est suffisamment grand pour pouvoir contenir une molécule de [[Protéine fluorescente verte|GFP]] de 54 kDa ayant encore sa conformation native. [[GroES]] est un heptamère ne formant qu'un seul anneau et qui se lie à [[GroEL]] en présence d'[[Adénosine triphosphate|ATP]] ou d'[[Adénosine diphosphate|ADP]]. [[GroEL]]/[[GroES]] ne semble pas capable de disloquer les agrégats de protéines non-repliées déjà formés, mais ce complexe mais entre en compétition avec les phénomènes de mauvais repliements et d'agrégation. Voir Fenton & Horwich (2003), et les articles sur GroEL/GroES pour plus d'informations.
*'''[[Hsp70]]''' ([[DnaK]] chez ''[[E. coli]]'') est peut-être la plus connue des petites ([[masse moléculaire|poids moléculaire]] = 70 kDa) protéines chaperonnes. [[Hsp70]] est assistée par [[Hsp40]] ([[DnaJ]] chez ''[[E. coli]]'') qui augmente sa consommation d'[[Adénosine triphosphate|ATP]] mais aussi son activité. Il a été montré que la surexpression de la [[Hsp70]] dans une cellule conduit à la diminution de sa sensibilité aux messages [[Apoptose|pro-apoptotiques]]. Bien que les mécanismes précis aient encore à être éclaircis, il est rapporté que la [[Hsp70]] établit des liaisons très affines avec les protéines non-repliées quand elle est liée à l'[[Adénosine diphosphate|ADP]], et de faible affinité quand elle est liée à l'[[Adénosine triphosphate|ATP]]. On pense que de multiples molécules d'[[Hsp70]] se rassemblent autour des substrats non-repliés afin de les stabiliser et d'éviter les phénomènes d'agrégation survenant avant que la protéine n'ait terminé tous ses repliements. A ce moment seulement, la [[Hsp70]] perd son affinité pour le substrat et s'éloigne. Pour de plus amples informations, voir Mayer & Bukau (2005).
*'''[[Hsp90]]''' ([[HtpG]] chez ''[[E. coli]]'') est peut-être la moins bien connue des protéines chaperonnes Son poids moléculaire est de 90 kDa et elle est nécessaire à la survie des [[Eucaryotes]] (et peut-être également à celle des [[Procaryotes]]). Chaque molécule d'[[Hsp90]] possède un domaine de fixation de l'[[Adénosine triphosphate|ATP]], un domaine intermédiaire et un domaine de [[dimérisation]]. On pense qu'elles se fixent sur leurs protéines substrats en fixant l'[[Adénosine triphosphate|ATP]], et qu'elles peuvent avoir besoin de co-chaperonnes comme l'[[Hsp70]]. Voir aussi Terasawa et al. (2005).
*'''[[Hsp100]]''' (famille des protéines [[Clp]] chez ''[[E. coli]]'') désigne un ensemble de protéines étudiées ''in vivo'' et ''in vitro'' pour leurs capacités à reconnaître et à déplier les protéines marquées ou incorrectement repliées. Les protéines de la famille [[Hsp100]]/[[Clp]] forment de larges structures hexamériques ayant une activité enzymatique ''unfoldase'' en présence d'[[Adénosine triphosphate|ATP]]. On pense qu'elles sélectionnent une à une les protéines "candidates" en les faisant passer à travers un petit pore de 20 [[Angström|Å]] (2 [[nanomètre|nm]]) de diamètre, leur donnant ensuite une seconde chance de se replier convenablement. Certaines [[Hsp100]], comme ClpA et ClpX, s'associent avec la sérine protéase ClpP composée de 24 sous-unités organisées en un double-anneau ; au lieu de catalyser le repliement des protéines-cibles, ces complexes sont responsables de la destruction des protéines marquées ou incorrectement repliées.
==Références==
*{{en}} "Hsp70 chaperones: cellular functions and molecular mechanism." Mayer, MP and Bukau, B ''Cell Mol Life Sci'' '''62''': 670-684, 2005. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=Abstract&list_uids=15770419 Entrez Pubmed:15770419]
*{{en}} Terasawa, ''et al'', ''J Biochemistry (Tokyo)'', '''137'''(4): 443-447, 2005.
*{{en}} "Chaperonin-mediated protein folding: fate of substrate polypeptide." Fenton, WA and Horwich, AL ''Q Rev Biophys'' '''36'''(2): 229-256, 2003. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=Abstract&list_uids=14686103 Entrez Pubmed:14686103]
==Voir aussi==
* [[Protéine de choc thermique]]
* [[Protéasome]]
* [[Hot start]]
==Liens externes==
* [http://www.biochem.mpg.de/hartl/uhartl/ F. Ulrich Hartl]
* [http://info.med.yale.edu/genetics/horwich/ Art Horwich]
{{Portail|biochimie|Biologie cellulaire et moléculaire}}
[[Catégorie:Protéine|Chaperonne]]
[[de:Chaperon (Protein)]]
[[en:Chaperonin]]
[[es:Proteína chaperona]]
[[he:שפרון]]
[[it:Chaperonina]]
[[ja:シャペロン]]
[[lt:Šaperonas]]
[[pl:Białka opiekuńcze]]
[[pt:Chaperona]]
[[sv:Chaperoner]]
[[tr:Şaperon]]