Tubuline 204471 28127180 2008-04-02T13:15:19Z Sousou1758 288047 [[image:tubulin.jpg|thumb|150px|Modélisation 3D de la protéine.]] La '''tubuline''' est la [[protéine]] strucutrelle des [[microtubule]]s, un constituant majeur du [[cytosquelette]]. Elle a une masse moléculaire d'environ 100 [[kDa]]. == Compostion == Elle est composée de 2 sous-unités non identiques : * La tubuline α de masse moléculaire d'environ 50 [[kDa]] et à un [[Point isoélectrique|pHI]] de l'ordre de 5,3 - 5,8, et est liée au GTP. * La tubuline β de masse moléculaire d'environ 50 [[kDa]] et à un [[Point isoélectrique|pHI]] de l'ordre de 5,3 - 5,6 et est lié au GTP, qu'elle a la capacité d'hydrolyser. C'est l'état de cette sous-unité qui définit l'état "GTP" ou "GDP" de la tubuline. Ces deux sous-unités, issues de l'expression de deux gènes différents (gène α et gène β), sont donc très semblables et ne diffèrent en fait que par quelques [[Acide aminé|acides aminés]] (5 à 10 % de la chaîne). == Fonction: la polymérisation == La tubuline dirige la dynamique des [[microtubule]]s. Suivant sa concentration dans la cellule, elle va en diriger la polymérisation ou la dépolymérisation. : - Si la concentration de tubuline-GTP est élevée, des [[dimère]]s α-ß se polymérisent, formant les protofilaments. Ces protofilaments s'associent entre eux sur leur longueur et forment ainsi le microtubule. L'assemblage de proto-filament peut également conduire à l'obtention d'un [[flagelle]], comme dans les [[spermatozoïde|spermatozoïdes]] par exemple. : - Si la concentration de tubuline-GTP dans la cellule est trop faible, les protofilaments vont se dépolymériser et se dégrader. Dans la cellule, les microtubules rayonnent d'une structure [[cytosol|cytosolique]] visible au microscope électronique appelée [[centrosome]]. Toutes les cellules [[eucaryote]]s animales en possèdent un dans leur cytoplasme ; les cellules végétales elles possèdent une autre structure, non visible en microscopie, qui est appelée "centre organisateur des microtubules". <!-- Microtubules are assembled from [[dimers]] of α- and β-tubulin. Each of these subunits has three [[structural domain|domains]]. γ-tubulin is important in the [[nucleation]] and polar orientation of microtubule. Tubulin binds [[GTP]] and assembles onto the (+) ends of microtubules in the GTP-bound state. Once assembled into microtubules, it hydrolyzes GTP into GDP. The GDP-bound form of tubulin will disassemble from the tip of a microtubule, though it will not spontaneously fall out of the middle. This GTP cycle is essential for the [[dynamic instability]] of the microtubule. --> <!-- Tubulin was long thought to be specific to [[Eukaryote|eukaryotes]]. Recently, however, the prokaryotic cell division protein [[FtsZ]] was shown to be evolutionarily related to tubulin. --> ==Pharmacologie== Les tubulines sont les cibles des [[médicament]]s anticancéreux comme le [[Taxol]] ou la [[Vinblastine]]. La [[colchicine]] se lie à la tubuline et inhibe la formation de microtubules, immobilisant les [[neutrophile]]s et abaissant l'[[inflammation]]. ==Références== *''Microtubule Polymerization Dynamics''. Arshad Desai and Thimoty J.Mitchison. ''Ann. Rev. Cell. Dev. Biol.'' (1997) 13:83-117. {{Portail|biologie|chimie|Biologie_cellulaire_et_moléculaire}} [[Catégorie:Protéine]] [[Catégorie:Biologie cellulaire]] [[ca:Tubulina]] [[de:Tubulin]] [[en:Tubulin]] [[es:Tubulina]] [[he:טובולין]] [[it:Tubulina]] [[ja:チューブリン]] [[nl:Tubuline]] [[no:Tubulin]] [[oc:Tubulina]] [[pl:Tubulina]] [[pt:Tubulina]] [[ru:Тубулин]] [[zh:微管蛋白]]